| تعداد نشریات | 286 |
| تعداد نشریات سازمان | 84 |
| تعداد شماره‌ها | 2,975 |
| تعداد مقالات | 33,408 |
| تعداد مشاهده مقاله | 43,903,088 |
| تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 20,405,276 |
تأثیر عصاره پروتئینی بذور چند گیاه بر فعالیت آنزیم آلفا آمیلاز و ویژگی‌های زیستی کرم غوزه پنبه | ||
| مهار زیستی در گیاهپزشکی | ||
| دوره 9، شماره 1 - شماره پیاپی 17، شهریور 1400، صفحه 47-58 اصل مقاله (442.28 K) | ||
| نوع مقاله: مقاله پژوهشی | ||
| شناسه دیجیتال (DOI): 10.22092/bcpp.2021.126643 | ||
| نویسندگان | ||
| اسماعیل امجدی نظرلو1؛ مقصود پژوهنده1؛ سولماز عظیمی* 2؛ رعنا ولیزاده کامران1 | ||
| 1گروه بیوتکنولوژی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه شهید مدنی آذربایجان، تبریز، ایران | ||
| 2گروه گیاهپزشکی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه شهید مدنی آذربایجان، تبریز، ایران | ||
| چکیده | ||
| در پژوهش پیش رو، اثر عصاره پروتئینی بذر اقاقیا (Robinia pseudoacacia)، ماشک خوشهای (Vica villosa)، یونجه (Medicago sativa) و عدس (Lens culinaris) در شرایط آزمایشگاهی به‌صورت برون تنی و درون تنی روی فعالیت آنزیم آلفا آمیلاز و طول دوره لاروی کرم غوزه پنبه، Helicoverpa armigera (Hübner)، بررسیشد. چهار غلظت (14، 15/13، 05/10 و 7/9 میکروگرم) از عصاره پروتئینی بذر اقاقیا، ماشک خوشهای، یونجه و عدس، عصاره اقاقیا در مقایسه با دیگر عصاره‌های پروتئینی بیشترین اثر مهارکنندگی را نشان داد. بالاترین مهارکنندگی آنزیم تحت تاثیر هر چهار مهارکننده در pH برابر 9 مشاهده شد.آنالیز زایموگرام در تأیید سنجش کمی آنزیم، مهار آنزیم آلفا-آمیلاز را در کاهش ضخامت باند نشان داد. در بالاترین غلظت از عصاره پروتئینی بذر یونجه، 49% مهار آنزیم مشاهده شد. در حضور مهارکننده اقاقیا در غلظت 41 میکروگرم بر میلی لیتر، 76% فعالیت آنزیم آلفا آمیلاز کاهش یافت. آنزیم آلفا آمیلاز با غلظتهای مختلف عصاره پروتئینی عدس سنجش شد و یک روند مهارکنندگی وابسته به غلظت به دست آمد در بالاترین غلظت، 51% مهار آنزیم مشاهده شد. همچنین چهار غلظت مختلف مهارکننده ماشک گلخوشهای هم با عصاره آنزیمی سنجش شد و در بالاترین غلظت ماشک گل خوشهای، 61% درصد مهار آنزیم مشاهده شد. نتایج به دستآمده نشان داد که فعالیت آنزیم آمیلاز از سن دو به بعد و پس از تغذیه از تیمار اقاقیا نسبت به سایر تیمارها کاهش معنیداری داشت. همچنین طول دوره لاروی در تیمار اقاقیا (12/1±03/49 روز) در مقایسه با دیگر تیمارها به طور معنیداری طولانیتر بود. مطالعات مهارکنندگی نشان داد که عصاره پروتئینی بذر اقاقیا توان مهارکنندگی خوبی برای آنزیم آمیلاز این آفت داشت. | ||
| کلیدواژه‌ها | ||
| آنزیم گوارشی؛ روده؛ بازدارنده آنزیم؛ کرم غوزه پنبه | ||
| عنوان مقاله [English] | ||
| Effect of some plant seeds protein extract on α-amylase activity and some biological parameters of cotton bollworm | ||
| نویسندگان [English] | ||
| Esmaeil Amjadi Nazarlo1؛ Maghsoud Pazhouhandeh1؛ Solmaz Azimi2؛ Rana Valizadeh Kamran1 | ||
| 1Department of Agricultural Biotechnology, College of Agriculture, Azarbaijan Shahid Madani University, Tabriz, Iran | ||
| 2Department of Plant Protection, College of Agriculture, Azarbaijan Shahid Madani University, Tabriz, Iran | ||
| چکیده [English] | ||
| In the present study, effect of seed protein extracts of Robinia pseudoacacia, Medicago sativa, Lens culinaris and Vica villosa were studied (in vitro and in vivo) on alpha-amylase activity of boll worm, Helicoverpa armigera (Hübner). Effect of 4 concentrations (14, 13.15, 10.05 and 9.7 μg) of protein extract of the mentioned plants showed the greatest inhibitory effect. The highest inhibition of the enzyme was observed under the influence of all four inhibitors at pH value equal to 9. Zymogram analysis in confirmation of enzyme quantification showed inhibition of alpha-amylase in reducing band thickness. At the highest concentration of alfalfa seed protein extract, 49% enzyme inhibition was observed. In the presence of acacia inhibitor at a concentration of 41 μg / ml, 76% of alpha-amylase activity was reduced. Alpha-amylase was assayed at different concentrations of lentil protein extract and a concentration-dependent inhibitory process was obtained at the highest concentration of 51% enzyme inhibition. Also, four different concentrations of hairy vetch inhibitor were measured with enzymatic extract and in the highest concentration of hairy vetch, 61% of enzyme inhibition was observed. Amylase activity in digestive lumen after the second larval instar in acacia treatment showed significant reduction. Total larval longevity in acacia treatment (49.03±1.12) had significantly longer life time in comparison with other treatments. Thus, the seed extract of R. pseudoacacia had high inhibitory activity for the α-amylase of this pest. | ||
| کلیدواژه‌ها [English] | ||
| digestive enzyme, cotton bollworm, gut, enzyme inhibitor | ||
| مراجع | ||
|
Ahmed, S., Zi, A., Mehmood, S.A., Panhawar, W.A., Khan, W., Shah, M. & Ullah, I. 2021. Change in malate dehydrogenase and alpha amylase activities in Rubus fruticosus and Valeriana jatamansi treated granary weevil, Sitophilus granarius. Brazilian Journal of Biology, 81(2): 387–391. Azimi, S., Rahmani, Sh. & Pazhouhandeh, M. 2020. Effect of protein extracts of Amaranthus retroflexus (Amaranthaceae) and Cuminum cyminum (Apiaceae) on digestive proteinases and biological characters of Helicoverpa (Heliothis) armigera (Hübner) (Lepidoptera: Noctuidae). Canadian Entomologist, 16: 1–17. Baker, J. 1987. Purification of isoamylases from the rice weevil, Sitophilus orizae L. by HPLC and their interaction with partially purified amylase inhibitor from wheat. Insect Biochemistry, 17: 37–44. Bandani, AR., Kazzazi, M. & Mehrabadi, M. 2009. Purification and characterization of midgut α‐amylases of Eurygaster integriceps. Entomological Science, 12: 25–32. Bernfeld, P. 1955. Amylases, alpha and beta. Methods in enzymology, 149–158. Bird, L. J. 2017. Genetic, cross-resistance and synergism of indoxocarb resistance in Helicoverpa armigera (Lep: Nocttouidae) pest management science, 73: 575–581. Borzoui, E., Bandani, A.R. & Goldansaz, S.H. 2013. Effect of cereal seed proteinaceous extracts on Borzoui, E., Naseri, B. & Namin, FR. 2015. Different diets affecting biology and digestive physiology of the Khapra beetle, Trogoderma granarium Everts (Coleoptera: Dermestidae). Journal of Stored Products Research, 62: 1–7. Borzoui, E., Nouri Ganbalani, G. & Naseri, B. 2017. In Vitro and In Vivo Effects of α-Amylase Inhibitor From Avena sativa Seeds on Life History and Physiological Characteristics of Sitotroga cerealella (Lepidoptera: Gelechiidae). Journal of Insect Science, 17(6): 13–28. Bradford, MM. 1976. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Analytical biochemistry, 72: 248–254. Da Lage, J. 2018. The Amylases of Insects. International Journal of Insect Science, 10: 1–14. Dastranj, M., Bandani, AR. & Mehrabadi, M. 2013. Age-specific digestion of Tenebrio molitor (Coleoptera: Tenebrionidae) and inhibition of proteolytic and amylolytic activity by plant proteinaceous seed extracts. Journal of Asia-Pacific Entomology, 16: 309–315. Dastranj, M. & Bandani, A. 2012. Effect of proteinaceous extract of triticale seed extract on α-amylase activity of Helicoverpa armigera. Plant Pests Reaserch, 2(1): 49–57. (In Persian with English summary). Esmaeili, M., Bandani, AR. 2016. Effect of Mung bean, Pea and Wheat Proteinaceous Seed Extracts on Amylase Activity of the Pieris brassicae Linnaeus (Lepidoptera: Pieridae). Journal of Applied researches in Plant Protection. 4(2): 1–14. (In Persian with English summary). Fathipour, Y. & Naseri, B. 2011. Soybean Cultivars Affecting Performance of Helicoverpa armigera (Lepidoptera: Noctuidae). In: Ng, T. B. (Ed.), Soybean Biochemistry, Chemistry and Physiology. InTech, Rijeka, Croatia, 599–630. Kotkar, H.M., Bhide, A.J., Gupta, V.S. & Giri, AP. 2012. Amylase gene expression patterns in Helicoverpa armigera upon feeding on a range of host plants. Gene, 501: 1–7. Laemmli, U.K. 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 227: 680–685. Liangxuan, Q., Hanyang, D.J., Huiwen, Sh., Fang, G., Yihua, Y., Tabashnik, B. & Yidong, Wu. 2021. Evaluating Cross-Resistance to Cry and Vip Toxins in Four Strains of Helicoverpa armigera With Different Genetic Mechanisms of Resistance to Bt Toxin Cry1Ac. Frontiers in Microbiology, 17: 1–9. Majidiani, S., Farshbaf, R. & Bandani, AR. 2014. Inhibitory effect of proteinaceous extracts of wheat seeds against gut α-amylase activity of Helicoverpa armigera (Hübner) (Lep.: Noctuidea). Archives of Phytopathology and Plant Protection, 48(2): 171–180. Majd-Marani, S., Naseri, B., Nouri-Ganbalani, G. & Borzoui, E. 2017. The effect of maize hybrid on biology and life table parameters of the Trogoderma granarium (Coleoptera: Dermestidae). Journal of Economic Entomology, 110: 1916–1922. Marshall, J.J. & Lauda, C.M. 1975. Purification and properties of phaseolamin, an inhibitor of α-amylase, from the kidney bean, Phaseolus vulgaris. Journal of Biological Chemistry, 250(20): 8030–8037. Mehrabadi, M., Bandani, AR. & Saadati, F. 2010. Inhibition of Sunn pest, Eurygaster integriceps, α-amylases by α-amylase inhibitors (T-αAI) from Triticale. Journal of Insect Science, 10: 1–13. Mehrabadi, M., Bandani, AR. & Alizadeh, H. 2012. Inhibition activity of proteinaceaus amylase inhibitors from triticale seeds against Erygaster integriceps salivary amylase: Interaction of the inhibitors and the insects. Pesticides Biochemistry and physiology, 102(3): 220–228. Özgür, E., Yücel, M. & Öktem, HA. 2009. Identification and characterization of hydrolytic enzymes from the midgut of the cotton bollworm, Helicoverpa armigera Hübner (Lepidoptera: Noctuidae). Turkish Journal of Agriculture and Forestry, 33: 285–294. Parry, M. 1996. A study of the interaction of some fungal metabolites with the insect species Drosophila melanogaster” Birkeck college. University of London, 215. Qayyum, M.A., Wakil, W., Arif, M.J., Sahi, S.T., Saeed, N.A. & Russell, D.A. 2015. Multiple resistances against formulated organophosphates, pyrethroids, and newer-chemistry insecticides in populations of Helicoverpa armigera (Lepidoptera: Noctuidae) from Pakistan. Journal of Economic Entomology, 108: 286–293. Valencia, A., Bustillo, AE, Ossa, G.E. & Chrispeels, MJ. 2000. α-Amylases of the coffee berry borer (Hypothenemus hampei) and their inhibition by two plant amylase inhibitors. Insect biochemistry and molecular biology, 30: 207–213. | ||
|
آمار تعداد مشاهده مقاله: 479 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 465 |
||