| تعداد نشریات | 282 |
| تعداد نشریات سازمان | 80 |
| تعداد شماره‌ها | 3,260 |
| تعداد مقالات | 36,034 |
| تعداد مشاهده مقاله | 55,085,996 |
| تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 94,098,470 |
Engaging conserved epitopes of spike protein in Avian Infectious Bronchitis Virus (IBV) for expression in the bacterial host | ||
| Archives of Razi Institute | ||
| مقالات آماده انتشار، پذیرفته شده، انتشار آنلاین از تاریخ 14 شهریور 1405 اصل مقاله (1.34 M) | ||
| نوع مقاله: Original Articles | ||
| شناسه دیجیتال (DOI): 10.66224/ari.2026.370871.3877 | ||
| نویسندگان | ||
| Salman Odooli1؛ Sanaz Amiri2؛ Najmeh Motamed3؛ Bahman khalesi* 4 | ||
| 1Department of Microbiology, Shi.C., Islamic Azad University, Shiraz, Iran | ||
| 2Department of Biology, Zarg.C., Islamic Azad University, Zarghan, Iran | ||
| 3Department of Poultry Vaccine Research and Production, Razi Vaccine and Serum Research Institute, Agricultural Research, Education and Extension organization, Karaj 3197619751, Iran | ||
| 4Department of Research and Production of Poultry Viral Vaccine, Razi Vaccine and Serum Research Institute, Agricultural Research, Education and Extension Organization, Karaj 3197619751, Iran | ||
| چکیده | ||
| Introduction: Infectious bronchitis virus (IBV) affects chickens with significant economic losses in the poultry industry. The spike (S) glycoprotein of IBV is an appropriate immunogen for vaccine design. However, its glycosylation and diversity remain to be addressed to design a broadly protective antigen expressed in bacterial hosts. This study employed an in silico approach to nominate conserved B-cell epitopes within the S protein as potential targets which could be expressed in E. coli hosts. Material and Methods: The IBV S protein sequence was retrieved and characterized. Linear B-cell epitopes, N-glycosylation sites, physicochemical properties (flexibility, beta-turn propensity, surface accessibility, and hydrophilicity), and conservation of the sequence were analyzed. Results: Less than 30 linear epitopes with a length of > 4 aa were predicted. About 28 residues undergo glycosylation. Beta turns were abundant at the N-terminus of the S sequence. The most flexible and surface accessible residues were G405 and R1157 respectively. The longest hydrophilic region was 1021-1052 residues. The BLAST results showed 100 hits with lengths of 478-1181 amino acids, query coverage of 46%-100% and identity of 62.86%-100%. Six versions of multi-epitope constructs were designed. Conserved B-cell epitopes with favorable physicochemical properties and no N-glycosylation sites were selected. The YGPLQGGCKQSVFK was found to be the most prevalent (89% of sequences) epitope. The first and second constructs were 80-residue and 160-residue NON-IMMUNOGENs, respectively. The third, fourth, fifth and sixth constructs were 216-residue, 228-residue, and 356-residue IMMUNOGENs, respectively. Conclusion: Fourth and sixth constructs were nominated as the best broad-spectrum antigens concerning immune responses. | ||
| کلیدواژه‌ها | ||
| B-cell Epitopes؛ Glycosylation؛ In Silico Vaccinology؛ Spike Protein؛ Vaccine Design | ||
| عنوان مقاله [English] | ||
| به کارگیری اپی‌توپ‌های حفاظت‌شده پروتئین اسپایک در ویروس برونشیت عفونی پرندگان (IBV) برای بیان در میزبان باکتریایی | ||
| چکیده [English] | ||
| مقدمه: ویروس برونشیت عفونی (IBV) صنعت طیوررا با خسارات اقتصادی قابل توجه تحت تأثیر قرار می‌دهد. گلیکوپروتئین اسپایک (S) ویروس برونشیت عفونی یک ایمونوژن مناسب برای طراحی واکسن است. با این حال، گلیکوزیلاسیون و تنوع آن هنوز برای طراحی یک آنتی‌ژن محافظت‌کننده گسترده که در میزبان‌های باکتریایی بیان می‌شود، مورد توجه قرار نگرفته است. این مطالعه از یک رویکرد in silico برای معرفی اپی‌توپ‌های سلول B محافظت شده در پروتئین S به عنوان اهداف بالقوه که می‌توانند در میزبان‌های E. coli بیان شوند، استفاده کرد. مواد و روش‌ها: توالی پروتئین S ویروس برونشیت عفونی بازیابی و مشخص شد. اپی‌توپ‌های خطی سلول B، جایگاه‌های N-گلیکوزیلاسیون، خواص فیزیکوشیمیایی (انعطاف‌پذیری، تمایل به چرخش بتا، دسترسی به سطح و آب‌دوستی) و حفاظت از توالی مورد تجزیه و تحلیل قرار گرفت. نتایج: کمتر از 30 اپی‌توپ خطی با طول > 4 aa پیش‌بینی شد. حدود 28 باقیمانده تحت گلیکوزیلاسیون قرار می‌گیرند. چرخش‌های بتا در انتهای N توالی S فراوان بودند. انعطاف‌پذیرترین و در دسترس‌ترین باقیمانده‌ها به ترتیب G405 و R1157 بودند. طولانی‌ترین ناحیه آب‌دوست، 1021-1052 باقیمانده بود. نتایج BLAST، 100 مورد با طول 478-1181 اسید آمینه، پوشش جستجوی 46%-100% و هویت 62.86%-100% را نشان داد. شش نسخه از سازه‌های چند اپی‌توپی طراحی شدند. اپی‌توپ‌های سلول B حفاظت‌شده با خواص فیزیکوشیمیایی مطلوب و بدون جایگاه N-گلیکوزیلاسیون انتخاب شدند. مشخص شد که YGPLQGGCKQSVFK شایع‌ترین اپی‌توپ (89% از توالی‌ها) است. سازه‌های اول و دوم به ترتیب 80-residue و 160-residue NON-IMUNOGEN بودند. سازه‌های سوم، چهارم، پنجم و ششم به ترتیب 216-residue، 228-residue و 356-residue IMUNOGEN بودند. نتیجه‌گیری: سازه‌های چهارم و ششم به عنوان بهترین آنتی‌ژن‌های طیف گسترده در رابطه با پاسخ‌های ایمنی معرفی شدند. | ||
| کلیدواژه‌ها [English] | ||
| اپی‌توپ‌های سلول B, گلیکوزیلاسیون, واکسن‌شناسی در نرم‌افزار کامپیوتری, پروتئین اسپایک, طراحی واکسن | ||
|
آمار تعداد مشاهده مقاله: 126 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 107 |
||