| تعداد نشریات | 282 |
| تعداد نشریات سازمان | 80 |
| تعداد شمارهها | 3,186 |
| تعداد مقالات | 35,332 |
| تعداد مشاهده مقاله | 51,393,683 |
| تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 91,299,043 |
بهینه سازی شرایط تولید پپتیدهای زیست فعال حاصل از هیدرولیز آنزیمی پروتئین گرده زنبور عسل توسط آنزیم گوارشی تریپسین، و مقایسه آن با ژله رویال | ||
| علوم دامی | ||
| مقاله 13، دوره 31، شماره 118، خرداد 1397، صفحه 149-160 اصل مقاله (1.07 M) | ||
| نوع مقاله: مقاله پژوهشی | ||
| شناسه دیجیتال (DOI): 10.22092/asj.2017.108371.1329 | ||
| نویسندگان | ||
| عاطفه مقصودلو1؛ علیرضا صادقی ماهونک* 2؛ محمد قربانی2؛ فیدل تولدرا3 | ||
| 1دانشجوی دکتری رشته شیمی مواد غذایی، دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی گرگان | ||
| 2دانشیار گروه شیمی مواد غذایی، دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی گرگان. | ||
| 3عضو هیئت علمی گروه بیوشیمی دانشگاه والنسیا، اسپانیا | ||
| چکیده | ||
| ویژگیآنتیاکسیدانی گرده و ژله رویال مربوط به پروتئینها و ترکیبات فنولی آنها میباشد. در این پژوهش تاثیر هیدرولیز آنزیمی پروتئینهای گرده گل توسط آنزیم گوارشی تریپسین بر خواص آنتی اکسیدانی آن و بهینه سازی شرایط هیدرولیز آنزیمی بررسی شد و نتایج آن با ویژگی آنتیاکسیدانی ژله رویال مقایسه گردید. بدین منظور ابتدا ترکیبات فنولی، فعالیت مهارکنندگی رادیکالهای آزاد DPPH، قدرت احیاکنندگی یون فریک گرده گل و ژله رویال اندازه گیری شد. مقادیر این فاکتورها برای غلظت 1000 میلی گرم بر لیتر گرده گل و ژله رویال، به ترتیب 174 و 71/1031 میلیگرم اسیدگالیک بر گرم نمونه، 33/67 و 27/95 درصد و جذب 8/0 و 77/0 در طول موج 700 نانومتر بود. بیشترین قدرت احیاکنندگی تیمارهای هیدرولیز شده با آنزیم تریپسین 5/1 درصد و مدت زمان هیدرولیز 5/2 ساعت، 668/0 بود. بیشترین قدرت مهار رادیکال DPPH تیمارهای هیدرولیز شده با آنزیم تریپسین 5/1درصد و مدت زمان هیدرولیز 4 ساعت، 8/79 درصد بود. نتایج نشان داد با انجام عمل هیدرولیز، ویژگی آنتیاکسیدانی گرده گل، نسبت به حالتی که عملیات هیدرولیز انجام نشده، افزایش پیدا کرد. این افزایش، در قدرت مهار رادیکال DPPH واضحتر بود. بطوری که از 33/67 درصد در گرده هیدرولیز نشده، به 8/79 درصد در گرده هیدرولیز شده با تریپسین ارتقا پیدا کرد. بعد از انجام عمل هیدرولیز، قدرت مهار رادیکال گرده گل، به قدرت مهار رادیکال ژله رویال (27/95 درصد) نزدیکتر شد. این مسئله نشان میدهد با هیدرولیز پروتئینهای گرده گل، تا حدی میتوان آنها را به پپتیدهای موجود در ژله رویال نزدیک کرد. | ||
| کلیدواژهها | ||
| گرده گل؛ ژله رویال؛ فعالیت آنتی اکسیدانی؛ تریپسین؛ پپتیدهای زیست فعال | ||
| عنوان مقاله [English] | ||
| Optimization of production of bioactive peptides derived from the enzymatic hydrolysis of bee pollen protein, by trypsin and comparison with the royal jelly | ||
| نویسندگان [English] | ||
| A. maqsoudlou1؛ A. R. Sadeghi2؛ M. Ghorbani2؛ | ||
| چکیده [English] | ||
| The antioxidant properties of pollen and royal jelly are related to proteins and phenolic compounds. In this study, the effect of pollen proteins enzymatic hydrolysis by the digestive enzymes trypsin on its antioxidant properties and optimization of enzymatic hydrolysis was investigated and the results were compared with Royal Jelly antioxidant properties. For this purpose, phenolic compounds, DPPH free radical scavenging activity and ferric ion reducing power of pollen and royal jelly was measured. The values of these factors for pollen and royal jelly in concentration of 1000 ppm, were respectively, 174 and 1031.71 mg Gallic acid per gram sample, 67.33% and 95.27% and absorbance of 0.77 and 0.8 in a wavelength of 700 nm. The highest reducing power, in samples hydrolyzed by trypsin 1.5% for 2.5 hours, was 0.668. The highest scavenging power of DPPH radicals, in samples hydrolyzed by trypsin 1.5% for 4 hours, was 79.8%. Results showed that antioxidant properties of pollen were increased by hydrolysis. The increase was clearer in DPPH radical scavenging power than reducing power. So that, radical scavenging power increased from 67.33% to 97.8%. After hydrolysis, radical scavenging power of pollen, partly became close to radical scavenging power of Royal Jelly (95.27%). This shows that it is possible to be close the peptides of pollen to the peptides contained in Royal Jelly by hydrolysis of pollen proteins. | ||
| کلیدواژهها [English] | ||
| bee pollen, royal jelly, Antioxidant activity, Trypsin, bioactive peptides | ||
| مراجع | ||
|
Almeida, J. F., Reis, A. S., Heldt, L. F. S., Pereira, D., Bianchin, M., Moura, C., Plata-Oviedo, M. V., Haminiuk, C. W.I., Ribeiro, I. S., Luz, C. F. P. and Carpes, S. T. (2016). Lyophilized bee pollen extract: A natural antioxidant source to prevent lipid oxidation in refrigerated sausages. LWT - Food Science and Technology. 1e7. Arabshahi, S., Ardestani, A. and Yazdanparast, R. (2001). Quantitative assessment of antioxidant properties of natural colorants and phytochemicals: carotenoids, flavenois, phenols and indigoids. The role of B-carotene in antioxidants functions. Journal of Science of Food and Agriculture. 81:559- 568. Bogdanov, S. (2014). Royal Jelly, Bee Brood: Composition, Health, Medicine: A Review. Bee Product Science. 28 (3):118-153. Bougatef, A., Hajji, M. and Balti, R. (2009). Antioxidant and free radical – scavenging activities of smoth hound muscle protein hydrolysates obtained by gastro intestinal proteases.Journal of food chemistry.1198-1255. Daoud, A., Malika, D., Bakari, S., Hfaiedh, N., Mnafgui, K. Kadri, A. and Gharsallah, N. (2015). Assessment of polyphenol composition, antioxidant and antimicrobial properties of various extracts of Date PalmPollen (DPP) from two Tunisian cultivars. Arabian Journal of Chemistry. 48:437-447. Deshpande, S., Chryan, M. and Salunkhe, D. (1987). Tanin analysis of food products. Critical review in food nutrition. 24:41- 49. Guerar, F., Guimas, l. and Binet, A. (2002). Production of tuna waste hydrolysates by a commercial neutral protease preparation. Journal of Molecular catalysis B: Enzymatic. 19:489-498. Guo, H., Ekusa, A., Iwai, K., Yonekura, M., Takahara, Y. and Morimatsu, F. (2009). Royal jelly peptides inhibit lipid peroxidation in vitro and in vivo. Journal of Nutural Science and Vitaminology.54:191–195. Guo, H., Kozuma, Y. and Yonekura, M. (2005). Isolation and properties of antioxidative peptides from water-soluble royal jelly protein hydrolysate. Food Science Technology Research. 11:222–230. Hmidet, N., Balti, R., Nasri, R., Sila, A., Bougatef, A. and Nasri, M. (2011). Improvement of functional properties and antioxidant activities of cuttlefish (Sepia officinalis) muscle proteins hydrolyzed by Bacillus mojavensis A21 proteases. Food Research International. 44:2703-2711. Kawashima, K., Itoh, H., Miyoshi, M. and Chibata, I. (1979). Antioxidant properties of branched-chain amino acid derivatives.Chemical Pharmacological Bulletin. 27:1912–1916. Khantaphant, S. and Benjakul, S. (2008). Comparative study on the proteases from fish pyloric caeca and the use for production of gelatin hydrolysate with antioxidative activity. Comparative Biochemistry and Physiology. 151:110-115. Kishimura, H. and Benjakul, S. (2011). Antioxidative and ACE inhibitory activities of protein hydrolysates from the muscle of brownstripe red snapper prepared using pyloric caeca and commercial proteases. Process Biochemistry. 318-327. Kroyer, G., and Hegedus, N. (2001). Evaluation of bioactive properties of pollen extracts as functional dietary food supplement. Innovative Food Science & Emerging Technologies. 2: 171-174. Lassoued, I., Mora, L., Nasri, R., Aydi, M., Toldrá, F., Aristoy, M., C., Barkia, A. and Nasri, M. (2015). Characterization, antioxidative and ACE inhibitory properties of hydrolysates obtained from thornback ray (Raja clavata) muscle. Journal of Proteomics. 111:120-125 Leblanc, B. W., Davis, O. K.,Boue, S., DeLucca, A. and Deeby, A. (2009). Antioxidant activity of Sonoran Desert bee pollen. Food Chemistry. 115: 1299–1305. Liu, J. R., Yang, Y. C., Shi, L. S. and Peng, C. C. (2008). Antioxidant properties of royal jelly associated with larval age and time of harvest. Journal of Agriculture and Food Chemistry. 56(23):11447-11452. Marghitas, L. A., Stanciu, O. G., Dezmirean, D. S., Bobis, O., Popescu, O., Bogdanov, S. and Campos, M. S. (2009). In vitro antioxidant capacity of honeybee-collected pollen of selected floral origin harvested from Romania. Food Chemistry. 115:878–883. Marinova, M. and Tchorbanov, P. (2010). Preparation of Antioxidant Enzymatic Hydrolysates from Honeybee-Collected Pollen Using Plant Enzymes. Enzyme Research. 41:5949-50. Matsuoka, T., Kawashima, T., Nakamura, T., Kanamaru, Y. and Yabe, T. (2012). Isolation and characterization of proteases that hydrolyze royal jelly proteins from queen bee larvae of the honeybee, Apis mellifera. Apidologie. 43:685–697. Morais, M., Moreira, L., Feás, X. and Estevinho, L. M. (2011). Honeybee-collected pollen from five portuguese natural parks: Palynological origin phenolic content antioxidant properties and antimicrobial activity. Food and Chemical Toxicology. 49:1096-1101. Nagai, T., Inoue, R., Suzuki, N., Myoda, T. and Nagashima, T. (2005). Antioxidative ability in a linoleic acid oxidation system and scavenging abilities against active oxygen species of enzymatic hydrolysates from pollen Cistus ladaniferus. International Journal of Molecular Medicine. 15(2): 259-63. Nagai, T. and Inoue, R. (2004). Preparation and the functional properties of water extract and alkaline extract from royal jelly. Food Chemistry. 84, 181–186. Pascoal, A., Rodrigues, S., Teixeira, A., Feás, X and. Estevinho, L. M. (2013). Biological activities of commercial bee pollens: antimicrobial, antimutagenic, antioxidant and anti-inflammatory. Food and Chemical Toxicology. 11(4): 179-183. Sun, L., Powers, J. R., and Tang, J. (2007). Evaluation of antioxidant activity of asparagus, broccoli and their juices. Food Chemistry. 105:101-106. Villanueva, A., Vioque, J., Sánchez-Vioque, R., Clemente, A., Pedroche, J., Bautista, J. and Millán, F. (1999). Peptide Characteristics of Sunflower Protein Hydrolysates. Journal of the American Oil Chemists Society. 76:1455-1460. Wiriyaphan, C., Chitsomboon, B. and Yongsawadigul, J. (2012). Antioxidant activity of protein hydrolysates derived from threadfin bream surimi byproducts. Food Chemistry. 132:104-111. Zhang, M., Mu, T. H. and Sun, M. J. (2014). Purification and identification of antioxidant peptides from sweet potato protein hydrolysates by Alcalase. Journal of Functional Foods. 7:191–200. | ||
|
آمار تعداد مشاهده مقاله: 787 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 939 |
||