| تعداد نشریات | 284 |
| تعداد نشریات سازمان | 82 |
| تعداد شماره‌ها | 3,037 |
| تعداد مقالات | 33,984 |
| تعداد مشاهده مقاله | 45,775,639 |
| تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 77,191,714 |
Identification and isolation of immunodominant proteins of Naja naja (Oxiana) snake venom | ||
| Archives of Razi Institute | ||
| مقاله 8، دوره 72، شماره 2، مهر 2017، صفحه 131-137 اصل مقاله (318.9 K) | ||
| نوع مقاله: Original Articles | ||
| شناسه دیجیتال (DOI): 10.22092/ari.2017.109840 | ||
| نویسندگان | ||
| M. Talebi Mehrdar* 1؛ Reza Hajihosseini1؛ Rasool Madani2، 3 | ||
| 1Department of Biochemistry, Faculty of Science, Payame Noor University, Tehran, Iran | ||
| 2Proteomics and Biochemistry Department, Razi Vaccine and Serum Research Institute, Agricultural Research, Education and Extension Organization (AREEO), Karaj, Iran | ||
| 3Department of Microbiology, School of Specialized Veterinary Science, Science and Research Branch, Islamic Azad University, Tehran, Iran | ||
| چکیده | ||
| Snake venom is a complex mixture of proteins, peptides, enzymes, carbohydrates, and minerals. They contain a variety of chemicals with pharmacological and toxicological properties. The innate immune system is the first line of defense against toxins and microbes. Antibacterial and anticancer proteins produced by snake venom have recently attracted significant attention due to their relevance to bacterial diseases and the potential of being converted into new therapeutic agents. However, the production of anti-snake venom from large mammals is proven to be low-yielding and arduous. The aim of the present study was to investigate and isolate immunodominant proteins of Naja oxiana snake venom. Identification was performed by 15% sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) and Western blot analysis. Subsequently, four sharp protein bonds of 14, 22, 32, 65 kDa were appeared in nitrocellulose paper. In the next step, the identified proteins were isolated directly by electro-elution from preparative gel electrophoresis. Results showed that immunodominant proteins of (14, 22, 32, and 65 kDa) with high immunogenicity had high immunoreactivity with antiserum. To the best our knowledge, these proteins can be candidates for preparing a specific anti-venom against Naja oxiana and antimicrobial immunodominant proteins, as well as designing antimicrobial peptides. | ||
| کلیدواژه‌ها | ||
| Naja Naja؛ Immunodominant protein؛ Antivenom؛ Electro-elution | ||
| عنوان مقاله [English] | ||
| شناسایی و جداسازی پروتئین های ایمونودومیننت سم مار ناجا ناجا اکسیانا | ||
| نویسندگان [English] | ||
| محبوبه طالبی مهردار1؛ رضا حاجی حسینی1؛ | ||
| 1گروه بیوشیمی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه پیام نور، تهران، ایران | ||
| چکیده [English] | ||
| سم مار مخلوطی پیچیدهای از پروتئین ها، پپتیدها، آنزیمها، کربوهیدراتها، و مواد معدنی میباشد که حاوی انواع مواد شیمیایی با خواص دارویی و سمی هست. سیستم ایمنی ذاتی اولین خط دفاعی در برابر سموم و میکروبها میباشد. پروتئینهای ضد باکتری و ضد سرطان تولید شده توسط سم مارها در سالهای اخیرابه دلیل ارتباط آنها در درمان بیماریهای باکتریایی و دارا بودن پتانسیل تبدیل به عوامل درمانی جدید جلب توجه ویژهای کرده است. با این حال، تولید پادزهر بر علیه مار گزیدگی از پستانداران بزرگ با دشواری و بازده کم اثبات شده است. هدف از این مطالعه به منظور بررسی و جداسازی پروتئینهای ایمونودومیننت سم مار ناجا اکسیانا بود. شناسایی پروتئینهای 15% و وسترن بلات انجام شد. SDS-PAGE ایمونودومیننت به وسیله که به ترتیب چهار باند پهن با وزنهای مولکولی 14، 22، 32، 65 کیلو دالتون بر روی کاغذ نیتروسلولز ظاهر شد. در مرحله بعد جداسازی پروتئینهای ایمونودومیننت شناسایی شده به طور مستقیم با استفاده از الکتروالوشن از ژل الکتروفورز سایز بزرگ انجام شد. نتایج نشان داد که پروتئینهای ایمونودومیننت (14، 22، 32، 65 ) با خاصیت ایمونوژنسیتی بالا با آنتی سرم واکنش ایمنی بالایی داشتند. بهترین یافته ما، این پروتئینها میتوانند کاندیدی برای تهیه پادزهر اختصاصی بر علیه سم مار ناجا اکسیانا و تهیه پروتئینهای ایمونودومیننت آنتی میکروبیال و همچنین برای طراحی پپتیدهای آنتی میکروبیال باشند. | ||
| کلیدواژه‌ها [English] | ||
| ناجا ناجا, ایمونودومیننت, سم, الکتروالوشن | ||
| مراجع | ||
|
Barker, R.A., Ratcliffe, E., Mclaughlin, M., Richards, A., Dunnett, S.B., 2000. A role for complement in the rejection of porcine ventral mesencephalic xenografts in a rat model of Parkinson's disease. J Neurosci 20, 3415-3424. Barlow, A., Pook, C.E., Harrison, R.A., Wüster, W., 2009. Coevolution of diet and prey-specific venom activity supports the role of selection in snake venom evolution. Proceedings of the Royal Society of London B: Biological Sciences 276, 2443-2449. Binz, P.A., Abdi, F., Affolter, M., Allard, L., Barblan, J., Bhardwaj, S., 2003. Proteomics application exercise of the Swiss Proteomics Society: report of the SPS'02 session. Proteomics 3, 1562-1566. Chippaux, J.P., 1998. Snake-bites: appraisal of the global situation. Bulletin of the World Health organization 76, 515. Deshpande, S.S., 2012. Enzyme immunoassays: from concept to product development, Springer Science & Business Media. Dunn, G.P., Old, L.J., Schreiber, R.D., 2004. The immunobiology of cancer immunosurveillance and immunoediting. Immunity 21, 137-148. Guan, H.H., Goh, K.S., Davamani, F., Wu, P.L., Huang, Y.W., Jeyakanthan, J., et al., 2010. Structures of two elapid snake venom metalloproteases with distinct activities highlight the disulfide patterns in the D domain of ADAMalysin family proteins. J Structure Biol 169, 294-303. Gutiérrez, J.M., Lomonte, B., León, G., Alape-Girón, A., Flores-Díaz, M., Sanz, L., et al., 2009. Snake venomics and antivenomics: proteomic tools in the design and control of antivenoms for the treatment of snakebite envenoming. J Proteom 72, 165-182. Hati, R., Mitra, P., Sarker, S., Bhattacharyya, K.K., 1999. Snake venom hemorrhagins. Critic Rev Toxicol 29, 1-19. Huang, H.W., Liu, B.S., Chien, K.Y., Chiang, L.C., Huang, S.Y., Sung, W.C., et al., 2015. Cobra venom proteome and glycome determined from individual snakes of Naja atra reveal medically important dynamic range and systematic geographic variation. J Proteom 128, 92-104. Kini, R.M., Evans, H.J., 1990. Effects of snake venom proteins on blood platelets. Toxicon 28, 1387-1422. Laustsen, A.H., Gutiérrez, J.M., Lohse, B., Rasmussen, A.R., Fernández, J., Milbo, C., et al., 2015. Snake venomics of monocled cobra (Naja kaouthia) and investigation of human IgG response against venom toxins. Toxicon 99, 23-35. Lowry, O.H., Rosebrough, N.J., Farr, A.L., Randall, R.J., 1951. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J biol Chem 193, 265-275. Nawarak, J., Sinchaikul, S., Wu, C.Y., Liau, M.Y., Phutrakul, S., Chen, S.T., 2003. Proteomics of snake venoms from Elapidae and Viperidae families by multidimensional chromatographic methods. Electrophoresis 24, 2838-2854. Oliveira, D.G., Toyama, M.H., Novello, J.C., Beriam, L.O.S., Marangoni, S., 2002. Structural and functional characterization of basic PLA2 isolated from Crotalus durissus terrificus venom. J Protein Chem 21, 161-168. Petras, D., Sanz, L., Segura, Á., Herrera, M., Villalta, M., Solano, D., et al., 2011. Snake venomics of African spitting cobras: toxin composition and assessment of congeneric cross-reactivity of the pan-African EchiTAb-Plus-ICP antivenom by antivenomics and neutralization approaches. J Proteome Res 10, 1266-1280. Rioux, V., Gerbod, M.C., Bouet, F., Ménez, A., Galat, A., 1998. Divergent and common groups of proteins in glands of venomous snakes. Electrophoresis 19, 788-796. Schindelin, J., Arganda-Carreras, I., Frise, E., Kaynig, V., Longair, M., Pietzsch, T., et al., 2012. Fiji: an open-source platform for biological-image analysis. Nature Methods 9, 676-682. Tan, K.Y., Tan, C.H., Fung, S.Y., Tan, N.H., 2015. Venomics, lethality and neutralization of Naja kaouthia (monocled cobra) venoms from three different geographical regions of Southeast Asia. J Proteom 120, 105-125. Theakston, R., Reid, H., 1983. Development of simple standard assay procedures for the characterization of snake venoms. Bulletin of the World Health Organization 61, 949. Tong, Q., Wang, F., Zhou, H.Z., Sun, H.L., Song, H., Shu, Y.Y., 2012. Structural and functional insights into lipid-bound nerve growth factors. FASEB J 26, 3811-3821. Walker, J.M., 2002. Nondenaturing polyacrylamide gel electrophoresis of proteins. Protein Protocols Handbook, 57-60. Wei, J.F., Li, T., Wei, X.L., Sun, Q.Y., Yang, F.M., Chen, Q.Y., 2006. Purification, characterization and cytokine release function of a novel Arg-49 phospholipase A 2 from the venom of Protobothrops mucrosquamatus. Biochimie 88, 1331-1342. Yang, C.C., 1996. Structure and function of cobra neurotoxin. Natural Toxins 2, Springer, pp. 85-96. Zhong, S.R., Jin, Y., Wu, J.B., Chen, R.Q., Jia, Y.H., Wang, W.Y., et al., 2006. Characterization and molecular cloning of dabocetin, a potent antiplatelet C-type lectin-like protein from Daboia russellii siamensis venom. Toxicon 47, 104-112. | ||
|
آمار تعداد مشاهده مقاله: 1,839 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 2,755 |
||