| تعداد نشریات | 284 |
| تعداد نشریات سازمان | 82 |
| تعداد شماره‌ها | 3,081 |
| تعداد مقالات | 34,377 |
| تعداد مشاهده مقاله | 48,038,192 |
| تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 78,940,384 |
Identification and Purification of two Mammalian Nourotoxins from Iranian Scorpion (Buthotus schach) Venom | ||
| Archives of Razi Institute | ||
| مقاله 6، دوره 63، شماره 1، خرداد 2008، صفحه 39-45 اصل مقاله (269.82 K) | ||
| شناسه دیجیتال (DOI): 10.22092/ari.2008.103750 | ||
| نویسندگان | ||
| N. Mohamadpour؛ H. Rabei؛ A. Zare Mirakabadi؛ M. Ghane* ؛ A. Ebrahim Habibi | ||
| چکیده | ||
| Scorpion venoms contain of variety of peptides toxic to mammals ، insects and crustaceans. Toxic peptides are the main factors in scorpion venom causing toxicity, (their amount being 1-3%of total venom.). Most of the scorpion toxins have been isolated from the venoms of scorpions in the family Buthidae. The scorpion Buthotus Schach belonging to the Buthidae family is widely found in the western region of Iran , but no published articles has been found to date on its venoms. Therefore in this study, we aimed to isolate and purify mammalian toxins from the venom of the scorpion Buthotus Schach present in Iran . For this study the crude venom was dialyzed against deionized water for 48 hrs., and centrifuged in order to separate soluble proteins from the insoluble mucoproteins and the soluble proteins was applied on a sephadex G-50 gel filtration. The toxicity of each fraction was determined by I.V injection to mice and toxic fractions were further purified by two steps ion-exchange (anion) and RP-HPLC chromatography. The purity of the final toxic protein fractions was checked and confirmed by RP-HPLC column & SDS-PAGE. Finally two neurotoxin s , termed BS311 and BS313 were purified. Results in this study showed that the LD50 of crude venom on mice is 84µg/mice and contain at least 20 peptides from high molecular weight to low molecular weight out of which two of the peptides which showed toxicity to mice were isolated and purified. LD50 of these toxins were determined to be 3 and 2.17µg/mice respectively. The molecular weight of the purified toxins BS311 and BS313 were 7860and 7600 Da, respectively, as determined by SDS-PAGE. In conclusion this study showed that the main factor in the toxicity of scorpion (Buthotus Schach) venom is low molecular weight peptides. | ||
| کلیدواژه‌ها | ||
| Scorpion؛ Venom؛ Purifi cation؛ Isolation؛ Toxin؛ Buthotus Schach | ||
| عنوان مقاله [English] | ||
| تشخیص و شناسائی دو گونه تیلریا آنولاتا و لستوکاردی با انجام یک واکنش زنجیره‌ای پلیمراز | ||
| نویسندگان [English] | ||
| ن. محمدپور؛ ر. ربیعی؛ ا. زارع میرک آبادی؛ م. قانع؛ ا. ابراهیم حبیبی | ||
| چکیده [English] | ||
| در این تحقیق تشخیص و شناسائی ساده دو گونه تیلریا آنولاتا و تیلریا لستوکاردی (هیرسی) با آزمون واکنش زنجیره‌ای پلیمراز انجام گرفت. گونه های جنس تیلریا تک یاخته های انگلی منتقله بوسیله کنه هستند که موجب بیماری هائی مرگ آور و ناتوان کننده در گاو و گوسفند در ایران می شوند. بمنظور انجام یک روش تشخیص و شناسائی گونه های تیلریا پرایمرهائی اختصاصی برای تکثیر ژن پروتئین سطحی تیلریا بطوری طراحی شد که باعث تکثیر توالی ژن فوق در هر دو گونه آنولاتا و لستوکاردی بطور همزمان شد. ژن پروتئین سطحی تیلریا دارای نواحی ثابت و متغیری می باشد که این فرصت را می دهد تا بتوان پرایمرهائی مشترک برای هردو گونه طراحی نمود که محصول واکنش زنجیره‌ای پلیمراز با سایز قطعات مختلفی ایجاد نماید. نتایج این بررسی جدید نشان داد که این روش ساده و کاملاً اختصاصی برای تشخیص و شناسائی گونه های تیلریا آنولاتا و لستوکاردی قابل استفاده می باشد. | ||
| کلیدواژه‌ها [English] | ||
| تیلریا آنولاتا, تیلریا لستوکاردی (هیرسی), واکنش زنجیره‌ای پلیمراز, پروتئین سطحی | ||
|
آمار تعداد مشاهده مقاله: 2,877 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 3,526 |
||